الاحماض الامينيه
الأحماض
النووية وتخليق البروتين
تعريف: الأحماض الأمينية
الأحماض
الأمينية هي المونيمرات الفردية التي يمكنها معًا تكوين البروتين. تضم الأحماض الأمينية
مجموعة أمين ومجموعة كربوكسيل وسلسلة جانبية، وهي تتغيَّر في 20 حمضًا أمينيًّا قياسيًّا
مختلفًا.
 |
| تركيب النيوكليوتيدة |
كيف نَصِف التركيب الأساسي للبروتين، ونحدِّد
البروتينات التركيبية والبروتينات التنظِّيمية.
ما نوع ملمس شعرك؟ هل هو أملس أم مجعَّد؟ قد تتفاجأ عندما تسمع أن ملمس شعرك يتأثَّر بالكبريت. وبشكلٍ أكثر تحديدًا، يتأثَّر بالحمض الأميني السيستين، الذي يحتوي على ذرة كبريت في السلسلة الجانبية له.
ويمكن لأحماض السيستين الأمينية أن تكوِّن روابط مع أحماض السيستين الأخرى في شعرك لتجعلها مجعَّدة. وهذه جميعًا من خواص البروتين التركيبي الكيراتين الموجود في الشعر.
البروتينات جزيئات معقدة (بوليمرات)، لها وزن جزيئي
كبير.
تتكون من وحدات بنائية (مونيمرات) هي
الأحماض الأمينية.
الأحماض الأمينية: Amino Acids :
هى وحدات بناء البروتين.
 |
| نموذج يوضح ربط الاحماض الامينية |
تركيب الحمض الأميني:
البروتينات عبارة عن بوليمرات لأحماض أمينية مرتبطة بعضها ببعض.
تتذكَّر أن التركيب الأساسي للحمض الأميني يحتوي على ذرة كربون مركزية (كربون
في موقع ألفا) يمكن أن تكوِّن أربع روابط: واحدة مع مجموعة قاعدية هي مجموعة الأمين NH2 و واحدة مع مجموعة حمضية هي الكربوكسيل COOH، وهي المجموعات الوظيفية في الحمض الأميني.
و واحدة ترتبط مع ذرة هيدروجين و اما السلسلة الجانبية أحيانًا «المجموعة الجانبية R»، وهي تميِّز الأحماض الأمينية بعضها من بعض تُسمَّى مجموعة الكيل R تختلف من حمض أميني لآخر.
من أمثلة الأحماض الأمينية (الجليسين– الآلانين– الفالين- السيرين – الليسين – حمض الاسبارتيك) |
ترتبط الأحماض الأمينية ببعضها فى وجود إنزيمات
خاصة فى تفاعل نازع للماء بروابط بيتيدية لتكوين بوليمر عديد البيتيد الذى يكون
البروتين.
ترجع الفروق بين البروتينات المختلفة إلى اختلاف
أعداد- وأنواع وترتيب الأحماض الأمينية فى البوليمرات. وكذلك عدد البوليمرات التى
تدخل فى بناء البروتين.
يوجد 20 حمضًا أمينيًّا جميعها متطابق باستثناء سلاسله الجانبية و يمكن
أن تختلف السلاسل الجانبية في درجة التعقيد.
الجليسين هو أبسط الأحماض الأمينية، وسلسلته الجانبية هي ذرة هيدروجين،
أما الليسين فله سلسلة أطول مع مجموعة أمين لها شحنة. توجد هذه التعقيدات لتكوين بروتينات
لها أشكال محدَّدة جدًّا.
تعريفات: المجموعة الجانبية R
(السلسلة الجانبية)
في حالة الحمض الأميني، تكون المجموعة الجانبية R
واحدة من 20 سلسلة جانبية مختلفة تمنح الأحماض الأمينية خواصها الكيميائية.
لكل حمض أميني خواصه الكيميائية الفريدة بسبب المجموعة الجانبية R.
على سبيل المثال، الحمض الأميني السيرين توجد به مجموعة هيدروكسيل ما
يجعل سلسلته الجانبية قطبية.
تتذكَّرون أن القطبية في الكيمياء
تُشير إلى جزيء ما قد تعرَّض لانفصال في الشحنة الكهربية؛ حيث يكون لأحد الطرفين شحنة
سالبة قليلًا، والطرف الآخر له شحنة موجبة قليلًا.
القطبية مهمة في تكوين الروابط الهيدروجينية بين السلاسل الجانبية.
بعض الأحماض الأمينية، مثل حمض الأسبارتيك، له مجموعة جانبية سالبة الشحنة
بالكامل.
ويؤثِّر ذلك على الخواص الكيميائية للسلسلة الجانبية، وقيمة الأس الهيدروجيني
في الجسم.
ولكل بروتين شكله الفريد الذي يفرض وظيفته، ويعتمد هذا الشكل على تتابُع
الأحماض الأمينية، التي تُطوى لتكوين البروتين، وخواصها الكيميائية.
إذن كيف ترتبط هذه الأحماض الأمينية معًا؟
يمكن ربط كل حمض أميني بحمض أميني آخر بتكوين رابطة ببتيدية. تتفاعل مجموعة
كربوكسيل حمض أميني مع مجموعة الأمين لحمض أميني آخر لتكوين ما يُسمَّى «رابطة ببتيدية».
ويُطلَق على هذا التفاعل الكيميائي تفاعل التكثيف أو نازع للماء؛ لأن جزيئًا من الماء
يتكوَّن أثناء العملية.
الجزء العلوي من الصورة: يمثل حمضين أمينيين منفصلين. كل حمض
أميني يتكون من مجموعة أمينية (NH2)، مجموعة كربوكسيل (COOH)، ذرة كربون مركزية (الكربون ألفا) مرتبطة بذرة هيدروجين وسلسلة
جانبية (R1
و R2).
السلاسل الجانبية تختلف بين الأحماض الأمينية المختلفة وتحدد خواصها.
السهم الأحمر:
يشير إلى حدوث تفاعل البلمرة بين الحمضين الأمينيين.
الجزء السفلي من الصورة: يوضح الناتج بعد تكوين
الرابطة الببتيدية. يتم إزالة جزيء ماء (H2O) من مجموعة الكربوكسيل في الحمض الأميني الأول ومجموعة الأمين في
الحمض الأميني الثاني، مما يؤدي إلى تكوين رابطة تساهمية بين ذرة الكربون في الحمض
الأميني الأول وذرة النيتروجين في الحمض الأميني الثاني (الرابطة الببتيدية).
"رابطة ببتيدية": يشير السهم الأخضر إلى الرابطة الببتيدية
المتكونة بين الحمضين الأمينيين.
"ماء": يوضح جزيء الماء الناتج عن تفاعل
البلمرة.
التفسير العلمي:
الرابطة الببتيدية: هي رابطة تساهمية تتكون بين الأحماض الأمينية
أثناء تخليق البروتينات. تتشكل الرابطة عندما تتفاعل مجموعة الكربوكسيل لحمض أميني
مع مجموعة الأمين لحمض أميني آخر، مع إطلاق جزيء ماء. هذه العملية هي نوع من
تفاعلات البلمرة، حيث تتحد الوحدات الفرعية (الأحماض الأمينية) لتكوين بوليمر
(بروتين).
البلمرة: هي عملية كيميائية يتم فيها ربط جزيئات
صغيرة (مونومرات) لتكوين جزيء كبير (بوليمر). في حالة تكوين البروتينات، الأحماض
الأمينية هي المونومرات والبروتين هو البوليمر. تكوين الرابطة الببتيدية هو مثال
على تفاعل البلمرة حيث يتم إطلاق جزيء ماء.
الأهمية البيولوجية: الرابطة الببتيدية هي أساس بناء
البروتينات، وهي جزيئات حيوية ضرورية للعديد من الوظائف في الخلية، مثل الإنزيمات،
الهرمونات، الأجسام المضادة، والمكونات الهيكلية.
تعريف: الرابطة الببتيدية
الرابطة الببتيدية هي الرابطة الكيميائية التي تتكوَّن بين مجموعة الأمين
ومجموعة الكربوكسيل لاثنين من الأحماض الأمينية.
تفاعل التكثيف (تفاعل نزع الماء)
تفاعل التكثيف تفاعل كيميائي تتكوَّن فيه رابطة كيميائية، ويتسبَّب هذا
التفاعل في إطلاق جزيء من الماء.
الروابط الببتيدية هي التي تربط الأحماض الأمينية معًا. يمكن تكوين سلسلة
طويلة من الأحماض الأمينية المرتبطة بهذه الطريقة، ما يشكِّل ما يُسمَّى عديد الببتيد.
تعريف: عديد الببتيد
عديد الببتيد سلسلة خطية واحدة من الأحماض الأمينية ترتبط معًا بواسطة
روابط ببتيدية. يمكن طي عديد الببتيد للحصول على بروتين له وظيفة محدَّدة.
وبعد ذلك، يمكن طي عديد الببتيد على شكل ثلاثي الأبعاد محدَّد لتكوين
البروتين.
يستند هذا الطي إلى التداخلات الكيميائية للأحماض الأمينية.
على سبيل المثال، التركيب الشائع في البروتينات هو لولب ألفا. وهنا، يُكوِّن
نيتروجين مجموعة الأمين رابطة هيدروجينية مع مجموعة الكربوكسيل في الحمض الأميني الذي
يبعُد بمقدار أربعة أحماض أمينية.
وهذا يجعل عديد الببتيد يتخذ شكلًا لولبيًّا .
 |
مثال آخر على كيفية مشاركة الأحماض الأمينية في أحد البروتينات، وهو الحمض الأميني السيستين. |
السيستين به مجموعة السلفهيدريل -SH))، وهي مجموعة وظيفية خاصة يمكن أن ترتبط بحمض سيستين آخر لتكوين مجموعة ثنائي الكبريتيد (S-S- -)).
الصورة توضح كيفية تكوين روابط ثنائي كبريتيد بين سلسلتين من الببتيدات أو داخل سلسلة ببتيدية واحدة، وهي عملية مهمة في طي البروتينات وتثبيت بنيتها ثلاثية الأبعاد.
الجزء العلوي من الصورة: يمثل سلسلة ببتيدية
خطية (عديد الببتيد). الأحماض الأمينية ممثلة بدوائر ملونة مع اختصاراتها (مثل Met للميثيونين، Val للفالين، Cys للسيستين، إلخ.
الجزء السفلي من الصورة: يوضح كيف يمكن لهذه السلسلة الببتيدية أن تنثني وتتشكل رابطة ثنائي كبريتيد (-S-S-) بين اثنين من الأحماض الأمينية سيستين (Cys). هذه الرابطة تساعد في تثبيت شكل البروتين المطوي.
السهم: يشير إلى عملية
الطي وتكوين الرابطة.
الكتابة: تشير إلى "طي عديد الببتيد" و
"رابطة ثنائي الببتيد".
الروابط ثنائية الكبريتيد: هي روابط تساهمية تتشكل بين مجموعات الثيول (-SH) في سلاسل جانبية
لاثنين من الأحماض الأمينية سيستين.
هذه الروابط قوية وتلعب دورًا حاسمًا في استقرار بنية البروتينات، خاصة تلك التي توجد في بيئات قاسية مثل خارج الخلايا.
أهمية الروابط ثنائية الكبريتيد: توجد هذه الروابط في العديد من البروتينات الهامة
مثل الأجسام المضادة، والإنسولين، وبعض الإنزيمات.
تحديد الشكل ثلاثي الأبعاد للبروتين
الفرق بين الروابط الببتيدية والكبريتيدية في
الصورة:
الروابط الببتيدية: هي الروابط التي تربط الأحماض الأمينية ببعضها
البعض لتكوين سلسلة الببتيد أو البروتين. هذه الروابط هي أساس هيكل البروتين
الأولي. في الصورة، كل دائرة ملونة تمثل حمض أميني، والروابط التي تربط هذه
الدوائر ببعضها هي روابط ببتيدية.
تعليقات
إرسال تعليق